Аминокиселине и протеини су посредници који прелазе из минералног света у живу материју.
Као што им име каже, аминокиселине су бифункционалне органске супстанце: тј. Оне се састоје од амино функције (-НХ2) и карбоксилне функције (-ЦООХ); они могу бити α, β, γ, итд., у зависности од положаја који заузимају амино групе у односу на карбоксилну групу:
 |  |  |
| а-аминокиселина | п-амино киселина | и-амино киселина |
Биолошки важне аминокиселине су све α-амино киселине.
Протеинске структуре се састоје од двадесет аминокиселина.
Као што се може видети из горе приказаних генеричких структура, све аминокиселине имају заједнички део и различит део који их карактерише (представљен генерички са Р) .
Од двадесет аминокиселина, деветнаест је оптички активних (одступају од равни поларизоване светлости).
Већина аминокиселина има само једну амино групу и један карбоксил тако да се називају неутралне аминокиселине ; оне које имају додатни карбоксил називају се киселинске аминокиселине, док су оне са додатном амино групом основне аминокиселине .
Аминокиселине су кристалне чврсте супстанце и имају добру растворљивост у води.
Недостатак неких аминокиселина у исхрани одређује озбиљне промене у развоју; у ствари, људски организам није у стању да синтетизује неке аминокиселине које се називају есенцијалним (морају бити уведене у исхрану), док само по себи може произвести само неке аминокиселине (оне које нису есенцијалне).
Једна од болести због недостатка есенцијалних аминокиселина је она позната као квасхиоркор (реч која потиче од афричког дијалекта која значи "први и други"); ова болест утиче на прворођенче, али након рођења другог детета, јер први пропушта мајчино млеко које садржи исправан унос протеина. Ова болест је, стога, широко распрострањена међу потхрањеним популацијама и доводи до дијареје, недостатка апетита, што доводи до прогресивног слабљења организма.
Као што је већ поменуто, природне аминокиселине, са изузетком глицина (то је а-аминокиселина са водоником уместо Р групе и најмања ветрова), поседују оптичку активност због присуства најмање једног асиметричног угљеника. У природним амино киселинама апсолутна конфигурација асиметричног угљеника на којој припадају само амино група и карбоксилна група припадају Л серији;
Д-амино киселине никада не улазе у структуру протеина.
Запамтимо да:
ДНА ---- транскрипција → м-РНА ---- транслација → протеин
Транскрипција је способна да кодира као Л-амино киселине; Д-аминокиселине могу бити садржане у не-протеинским структурама (нпр. У зиду бактерија: у бактеријама нема генетске информације да би имале Д-аминокиселине за заштитну улогу, међутим, постоје генетске информације за ензиме који брину о бактеријском зиду за облагање).
Вратимо се на аминокиселине: различита структура Р групе дефинише индивидуалне карактеристике сваке аминокиселине и даје посебан допринос карактеристикама протеина.
Стога се сматрало да подели аминокиселине према природи Р групе:
Поларне али не и набијене аминокиселине (7):
Глицин (Р = Х-)
Серина (Р = ХО-ЦХ2-)
треонин
Треонин има два центра симетрије: у природи постоји само треонин 2С, 3Р.
Треонин је есенцијална аминокиселина (не треба је бркати са неопходним: све аминокиселине су неопходне), тако да се мора узети са исхраном која једе храну која га садржи јер, као што је већ речено, у ћелијама људи нема генетског наслеђа способан да произведе ову аминокиселину (ово наслеђе је присутно у многим биљкама и боље).
Хидроксилна група серина и треонина може бити естерификована са фосфорил групом (добијање фосфосерина и фосфотреонина), овај процес се назива фосфорилација ; фосфорилација се користи у природи за превођење сигнала између унутрашњости и спољашње стране ћелије.
Цистеин (Р = ХС-ЦХ2-)
Цистеин сулфхидрил је лакше протонски него серински хидроксил: сумпор и кисеоник су из шесте групе, али се сумпор лакше оксидује јер је већи.
Тирозин [Р = ХО- (Ц6Х4) -ЦХ2-]
Напомена
(Ц6Х4) = ди-супституисани бензенски прстен
Што се тиче серина и треонина, хидроксил се може естерификовати (фосфорилисати).
Аспарагин (Р = НХ2-ЦО-ЦХ2-)
Глутамин (Р = НХ2-ЦО-ЦХ2-ЦХ2-)
Неполарне аминокиселине (8)
имају хидрофобне латералне групе; унутар ове класе разликујемо:
Алипхатицс :
Аланин (Р = ЦХ3-)
Валин (Р = (ЦХ3) 2-ЦХ-) есенцијалан
Леуцин (Р = (ЦХ3) 2-ЦХ-ЦХ2-) је есенцијалан
Изолеуцин (Р =
Метионин (Р = ЦХ3-С-ЦХ2-ЦХ2-) је есенцијалан
Ћелијске мембране се састоје од липидног двослоја са протеинима усидреним захваљујући њиховом хидрофобном карактеру, стога садрже аланин, валин, изолеуцин и леуцин. С друге стране, метионин је аминокиселина која је скоро увек присутна у малим количинама (око 1%).
пролин
Ароматицс :
Фенилаланин (Р = Пх-ЦХ2-) Пх = фенил: есенцијални моносупституисани бензен
Триптофан (Р =
Ове две аминокиселине, које су ароматичне, апсорбују зрачење близу ултраљубичастог зрачења (око 300 нм); стога је могуће користити УВ спектрофотометријску технику за одређивање концентрације познатог протеина који садржи те аминокиселине.
Аминокиселине са пуњењем (5)
Заузврат се разликују:
Киселе аминокиселине (које имају поларне остатке са негативним набојем на пХ 7) су такве да су у стању да дају позитивни набој Х +:
Глутаминска киселина (Р =
Ове аминокиселине добијају из аспарагина и глутамина; сва четири постоје у природи и то значи да за сваку од њих постоји специфична информација, тј. да постоји трипле база у ДНК које кодирају за сваку од њих.
Основне аминокиселине (које имају поларне остатке са позитивним набојем при пХ 7) су такве да могу да прихвате позитивни набој Х +:
Лизин (Р =
Аргинин (Р =
Хистидин (Р =
Постоје протеини у којима постоје деривати аминокиселина у бочним ланцима: на пример, може бити присутан фосфосерин (нема генетске информације која кодира фосфосерин, само она за серин); фосфосерин је пост-транслацијска модификација: након синтезе протеина
ДНА ---- транскрипција → м-РНА ---- транслација → протеин
такве пост-транслационе модификације могу се појавити на бочним ланцима протеина.
Види такође: Протеин, поглед на хемију
