Структура и функције
Хемоглобин је металопротеин који се налази у црвеним крвним зрнцима, одговоран за транспорт кисеоника у крвотоку. У ствари, кисеоник је само умерено растворљив у води; према томе, количине растворене у крви (мање од 2% од укупне количине) нису довољне да задовоље метаболичке потребе ткива. Потреба за одређеним носачем је стога очигледна.
У циркулационом току, кисеоник се не може директно и реверзибилно везати за протеине, као што је случај са металима као што су бакар и гвожђе. Није изненађујуће да у средишту сваке протеинске подјединице хемоглобина, омотаног у протеинску љуску, налазимо такозвану протетску групу ЕМЕ, са металним срцем представљеним атомом гвожђа у оксидационом стању Фе2 + (редуковано стање), које се везује кисик реверзибилно.
Анализа крви
- Нормалне вредности хемоглобина у крви: 13-17 г / 100 мл
Код жена су вриједности у просјеку 5-10% ниже него у мушкараца.
Могући узроци високог хемоглобина
- полицитхемија
- Продужени боравак у висини
- Хроничне плућне болести
- болест срца
- Крвни допинг (употреба еритропоетина и деривата или супстанци које опонашају његово деловање)
Могући узроци ниског хемоглобина
- анемија
- Недостатак гвожђа (сидеропенија)
- Обилно крварење
- карциноми
- трудноћа
- Тхалассемиа
- опекотине
Садржај кисеоника у крви је стога дат сумом мале количине растворене у плазми са фракцијом везаном за хемоглобинско гвожђе.
Више од 98% кисеоника у крви је повезано са хемоглобином, који пак циркулише у крвотоку додијељеној унутар црвених крвних зрнаца. Дакле, без хемоглобина, еритроцити не могу да испуне своју функцију преношења кисеоника у крви.
С обзиром на централну улогу овог метала, синтеза хемоглобина захтева адекватан унос гвожђа са храном. Око 70% гвожђа у телу је заправо затворено у ЕМЕ групе хемоглобина.
Хемоглобин се састоји од 4 подјединице које су структурно врло сличне миоглобину *.
Хемоглобин је велики и комплексни металопротеин, карактерисан са четири глобуларна протеинска ланца омотана око ЕМЕ групе која садржи Фе2 +.
Према томе, за сваки молекул хемоглобина налазимо четири ЕМЕ групе омотане релативним кугластим ланцем протеина. Пошто у сваком молекулу хемоглобина постоје четири атома гвожђа, сваки молекул хемоглобина може везати за себе четири атома кисеоника, према реверзибилној реакцији:
Хб + 4О 2 ← → Хб (О 2 ) 4
Као што је већини људи познато, задатак хемоглобина је да узме кисеоник из плућа, да га ослободи до ћелија којима је то потребно, да узме угљен диоксид из њих и да га ослободи у плућа где фито почиње поново.
Приликом проласка крви у капиларе пулмонарних алвеола, хемоглобин везује кисеоник сам за себе, што затим доводи до ткива у периферној циркулацији. Ова размена се дешава зато што су везе кисеоника са гвожђем ЕМЕ групе лабилне и осетљиве на многе факторе, од којих је најважнија напетост или парцијални притисак кисеоника.
Везивање кисеоника на хемоглобин и Бохров ефекат
У плућима се повећава напон плазме у плазми услед дифузије гаса из алвеола у крв (2 ПО2); ово повећање узрокује хемоглобин да се веже за кисик; супротно се догађа у периферним ткивима, где се концентрација раствореног кисеоника у крви смањује (↓ ПО2) и повећава парцијални притисак угљен-диоксида (↑ ЦО2); то доводи до ослобађања хемоглобина кисеоником тако што се напуни ЦО2. Поједностављујући концепт до максимума, више је угљичног диоксида присутно у крви и мање кисика остаје везано за хемоглобин .
Иако је количина физички раствореног кисеоника у крви веома ниска, она стога има кључну улогу. У ствари, ова количина јако утиче на јачину везе између кисеоника и хемоглобина (поред тога што представља важну референтну вредност у регулацији плућне вентилације).
Сумирајући целину са графом, количина кисеоника повезана са хемоглобином се повећава у односу на пО2 пратећи сигмоидну криву:
Чињеница да је подручје плоча тако велико, има важну сигурносну маргину при максималном засићењу хемоглобина током пролаза у плућима. Иако је пО2 на алвеоларном нивоу нормално једнак 100 мм Хг, посматрајући бројку приметимо да је парцијални притисак кисеоника једнак 70 ммХг (типична појава неких болести или трајности на високој надморској висини), проценти засићеног хемоглобина остају близу 100%.
У области максималног нагиба, када парцијална напетост кисеоника падне испод 40 ммХг, способност хемоглобина да веже кисеоник нагло пада.
У условима мировања, ПО2 код интрацелуларних течности је приближно 40 ммХг; у овом контексту, због закона о гасу, кисеоник растворен у плазми дифундира према ткивима слабијим од О2 укрштањем капиларне мембране. Сходно томе, напон плазме О2 још више опада и то погодује ослобађању кисеоника из хемоглобина. У току интензивног физичког напора, напетост кисеоника у ткивима пада на 15 ммХг или мање, тако да је крв снажно осиромашена.
За оно што је речено, у условима одмора значајна количина хемоглобина са оксидацијом напушта ткива, остајући на располагању у случају потребе (на пример да се суочи са изненадним повећањем метаболизма у неким ћелијама).
Континуирана линија приказана на слици изнад се назива крива дисоцијације хемоглобина; типично се одређује ин витро при пХ 7, 4 и на температури од 37 ° Ц.
Бохров ефекат има последице и на унос О2 на нивоу плућа и на његово ослобађање на нивоу ткива.
Тамо где је више раствореног угљен-диоксида у облику бикарбоната, хемоглобин лакше ослобађа кисеоник и пуни се угљен-диоксидом (у облику бикарбоната).
Исти ефекат се постиже закисељавањем крви: што више пХ крвне киселине опада и што је мање кисеоника везано за хемоглобин; не случајно, у крви се налази угљен диоксид растворен углавном у облику угљене киселине, која се дисоцира.
У част свог проналазача, ефекат пХ или угљен диоксида на дисоцијацију кисеоника познат је као Бохров ефекат.
Као што се и очекивало, у киселом окружењу хемоглобин лакше ослобађа кисеоник, док је у базичној средини веза са кисеоником јача.
Међу осталим факторима који су способни да модификују афинитет хемоглобина за кисеоник подсетимо на температуру. Посебно, афинитет хемоглобина за кисеоник опада са повећањем телесне температуре. Ово је посебно повољно током зимских и пролећних месеци, пошто је температура плућне крви (у контакту са ваздухом спољашњег окружења) нижа од оне која је достигнута на нивоу ткива, где је ослобађање кисеоника тако олакшано. .
2, 3-дифосфоглицерат је интермедијер гликолизе који утиче на афинитет хемоглобина за кисеоник. Ако се његове концентрације унутар црвених крвних зрнаца повећају, афинитет хемоглобина за кисик се смањује, што олакшава ослобађање кисеоника до ткива. Не случајно, концентрације еритроцита 2, 3-дифосфоглицерата повећавају се, на пример, код анемије, кардио-пулмоналне инсуфицијенције и током боравка у високом приземљу.
Уопштено, ефекат 2, 3-бисфосфоглицерата је релативно спор, нарочито када се упореди са брзим одговором на промене пХ, температуре и парцијалног притиска угљен-диоксида.
Бохров ефекат је веома важан током интензивног рада мишића; у сличним условима, у ткивима која су највише изложена стресу долази до локалног пораста температуре и притиска угљен-диоксида, а самим тим и киселости крви. Као што је горе објашњено, све ово погодује трансферу кисеоника у ткива, померајући криву дисоцијације хемоглобина на десно.
