Трипсин и химотрипсин су два кључна ензима у варењу протеина. Оба се производе и излучују као зимогени, тј. У неактивном облику, од стране панкреаса; прекимор зимогена трипсина се зове трипсиноген, док се кимотрипсин назива химотрипсиноген.
Трипсин и химотрипсин припадају великој породици протеолитичких ензима (укључених у варење протеина) и подгрупе ендопептидазе. Ове супстанце - укључујући желучани пепсин и панкреасну еластазу - нападају пептидне везе унутар аминокиселинског ланца, што доводи до стварања мањих молекуларних фрагмената. Ензими који припадају другој групи, егзопептидазе, завршавају рад трипсина и химотрипсина, одвајајући појединачне аминокиселине од крајева пептидног ланца; Карбоксипептидазе панкреаса (А1, А2 и Б, које нападају карбоксилни крај) припадају овој породици, али такође и аминопептидазе (које нападају аминотерминални крај) и дипептидазе, које производе и излучују мукоза танког црева. Неке карбоксипептидазе, сличне онима које се виде за трипсин (трипсиноген) и химотрипсин (химотрипсиноген), гуштерача се луче у неактивном облику. У сва три случаја ензим који је укључен у процес ензимске активације је ентеропептидаза, протеин произведен и излучен ћелијама дуоденалне слузнице; прецизније, ентеропептидаза је специфична за трипсиноген, који се једном конвертује у трипсин и активира и друге протеолитичке ензиме, укључујући и сам трипсиноген.
Функционалне разлике између трипсина и химотрипсина се једноставно тичу њихове специфичности, односно способности да препознају и разбију само везе формиране добро дефинисаним амино киселинама. Трипсин интервенише углавном на пептидним везама које захватају основне аминокиселине (као што су аргинин и лизин), док химотрипсин хидролизује углавном везе које укључују тирозин, фенилаланин, триптофан, леуцин и метионин.
Захваљујући разним протеолитичким ензимима, уз допринос киселости у желуцу, дијететски протеини - првобитно формирани од неколико десетина аминокиселина - се разлажу на дипептиде, трипептиде и слободне аминокиселине, све лако апсорбујуће супстанце које долазе из капилара интестиналне мукозе до јетре.
Трипсин и химотрипсин у фецесу
Одређивање кимотрипсина и трипсина у фецесу је коришћено, а посебно у прошлости, као индиректни тест функционалног капацитета егзокриног панкреаса. Ако нешто не функционише исправно на овом нивоу жлезде, логично је очекивати смањену синтезу трипсина и химотрипсина, који ће такође бити мањкави у фецесу. Тест има добру осетљивост, али је оптерећен стварним ризиком од лажно позитивних и лажно негативних резултата. Примена лаксатива, на пример, смањује концентрацију ензима у фекалном материјалу, док унос дигестивних екстраката панкреаса (као што је панкреатин) или поврћа (нпр. Стабљика ананаса, папаја, папаин и бромелаин) узрокује лажно негативне резултате. Такође, цријевна бактеријска флора мало утјече на количину трипсина и кимотрипсина који стижу непромијењени у фецесу; због тога употреба антибиотика може произвести лажно негативне резултате; напротив, у присуству дивертикулозе и других стања која погодују бактеријској пролиферацији, могу се забележити лажно позитивни резултати.
Класична примена дозе трипсина и химотрипсина у фецесу је откривање инсуфицијенције панкреаса код пацијената са цистичном фиброзом. Једна од последица ове болести је оштећење нормалног транспорта трипсина и других дигестивних ензима из панкреаса у дуоденум; из тог разлога, при рођењу, измет детета са цистичном фиброзом је посебно компактан, до те мере да изазива цријевну опструкцију. Као резултат, нарочито мале количине кимотрипсина и трипсина су забележене у меконијуму.
